ИТЭБ РАН

142290, г. Пущино
Московской обл.
ул. Институтская, 3
Тел. (495) 632-78-69
Факс: (4967) 33-05-53
E-mail: office@iteb.ru
Сайт: web.iteb.psn.ru

Поиск
Библиотеки
ЦБП - Центральная Пущинская Библиотека
MEDLINE - National Center for Biotechnology Information National Library of Medicine/National  Institutes of Health
БИОЛОГИЯ - Информация по биологии в поисковой системе YAHOO

Фамилия: Орлов
Имя: Николай
Отчество: Яковлевич

Заведующий лабораторией:

Орлов Николай Яковлевич
зав. лаб., доктор биологических наук, ведущий научный сотрудник
Окончил Ростовский государственный университет, физический факультет, Ростовский государственный университет, физический факультет в 1969 по специальности радиофизика.
Дополнительное образование: с 1969 по 1972 гг. - аспирантура в ИБФ АН СССР с прикомандированием от Ростовского государственного университета.
Работал с 1972г. в Институте биологической физики АН СССР. с 1990г. работает в ИТЭБ РАН.
Кандидатская диссертация по теме "Фотохимические и конформационные превращения зрительного пигмента родопсина". Защитил кандидатскую диссертацию в 1976г.
Докторская диссертация по теме "Механизмы работы ключевых элементов систем фототрансдукции палочек и колбочек сетчатки позвоночных".Защитил докторскую диссертацию в 2005г. Присвоено звание: ведущий научный сотрудник в 1993 году.
Область научных интересов: Молекулярные механизмы зрительной трансдукции.
  1. Орлов Н.Я., Ишиджиима Ю., Орлов Д.Н., Орлова Т.Г., Бурштейн Е.А., Кимура Н. Исследование химерных и таг-форм рекомбинантных нуклеозиддифосфаткиназ альфа и бета. Взаимодействие с родопсин-трансдуциновым комплексом и термостабильность.// Биохимия, т.72, №8, с.1027-1036,2007
  2. Орлов Д.Н., Орлов Н.Я. Нуклеотиддифосфаткиназа и GTP-связывающие белки. Возможные механизмы сопряжения.// Биофизика, т.53, №6, с. 614-616,2008
  3. Грищенко В.М., Орлова Т.Г., Фрейдин А.А., Орлов Н.Я. Кальций-зависимое взаимодействие трансдуцина с кальмодулин-сефарозой.// Биофизика, т.51, №5, с.817-821,2006

Адрес и связь

Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт теоретической и экспериментальной биофизики Российской академии наук (ИТЭБ РАН)
142290 Пущино, Московская обл., Россия
тел. 73-93-72, 73-93-98 (доб. 219)
e-mail: transducin@mail.ru

ID Заведующего: 188
ID Лаборатории: 25
ID Подразделения: 008
Год создания: 1991
Дата изменения: 03.12.2010
Достижения прикладные: А. Люминесценция белка: 1966-1970 гг. Разработан метод определения доступности флуорофоров белка растворителю с помощью низкомолекулярных ионных тушителей (метод избирательного тушения флуоресценции). 1971-1975 гг. (1) Разработаны новые подходы и методы выявления и характеристики структурных перестроек белков методами флуоресценции. (2) Определены параметры флуоресценции, которые можно (квантовый выход и интенсивности при постоянной длине волны) и нельзя (положение максимума спектра, отношение интенсивностей излучения при двух длинах волн) использовать в качестве линейной меры завершенности переходов в равновесных и кинетических экспериментах. (3) Разработан метод разложения составных спектров триптофановой флуоресценции белков на элементарные компоненты, описываемые однопараметрической лог-нормальной функцией. (4) На базе анализа лог-нормальных компонент спектров триптофановой флуоресценции белков статистически обнаружена дискретность их состояний, отражающаяся в различном распределении положении максимумов их спектров излучения. (5) Разработан метод псевдо-фазовых графиков в координатах интен-сивностей флуоресценции белка при двух разных длинах волн (метод параметрического представления) для характеристики структурных и физико-химических переходов белков в равновесном и кинетическом режиме исследования, позволяющий по отсутствию или наличию изломов линейности характеризовать переход как переход между двумя состояниями или через интермедиаты, метод позволяет определять спектры флуоресценции интермедиатов без прямого измерения спектров. Позднее показано, что параметрами такого представления могут служить и параметры, получаемые любыми иными, нефлуоресцентными методами, которые обладают линейной зависимостью от степени завершенности перехода. 1975-1980 гг. Разработан метод повышения чувствительности определения флуоресцирующих веществ в растворе с помощью замораживания в присутствии флуорофоров, служащих донором энергии для определяемого вещества, ведущего к образованию совместных кристаллов, в которых эффективность переноса энергии существенно повышается (Бусел Е.П., Бурштейн Э.А. Авт. свид. .№683556, 1979). 1985-1990 гг. (1) Разработан метод определения максимально допустимой температуры мясного сырья при технологической переработке, основанный на измерениях вызываемых денатурацией и коагуляцией сдвигов белковой флуоресценции мяса при нагревании (Е.Ф.Орешкин, М.А.Борисова, Г.С.Чубарова, Е.А.Пермяков, Э.А.Бурштейн, Авт. свид. №1411666, 1988). (2) На основании изменения спектров флуоресценции кальций-связывающих белков (парвальбуминов, альфа-лактальбумина и др.) разработан способ определения концентрации ионов кальция в растворе (Пермяков Е.А., Шныров В.Л., Дятчин И.В., Бурштейн Э.А. Авт. свид. №1580256, 1990). 1991-2000 гг. Статистический анализ физических и химических параметров окружения индольных флуорофоров в пространственных структурах около 50 белков показал, что спектрофлуоресцентная дискретность состояния остатков триптофана определяется дискретностью таких свойств микроокружения индольного флуорофора в белке, как доступность растворителю, подвижность и полярность окружения. Анализ спектров более 150 белков и их конформеров позволил идентифицировать и статистически обосновать в белках 5 наиболее типичных дискретных состояний остатков триптофана и охарактеризовать особенности их локализации и физико-химических свойств их окружения в молекуле белка. 2001-2010 гг. Разработаны приемы и методы повышения информативности спектрофлуоресцентного исследования природы структурных и физико-химических переходов в белках с использованием разложения спектров триптофановой флуоресценции на лог-нормальные компоненты. Использование в анализе поведения отдельных компонент позволяет раздельно анализировать изменения состояния индивидуальных остатков триптофана или их групп в процессе перехода. В целом, это позволяет создать единый, основанный на измерениях спектров триптофановой флуоресценции, подход к анализу перестроек и физико-химических переходов белков. Б. Системы зрительной трансдукции: 1) Изложенная выше точка зрения, согласно которой трансдуцин (а, возможно, и другие GTP-связывающие белки) активируются in vivo в результате рецептор-индуцированного переноса фосфата от ,-субъединицы трансдуцина, фосфорилированной NDP киназой, на GDP, локализованный в активном центре его ,-субъединицы, позволяет понять принципы информационного процессинга в клетке. Знание этих принципов необходимо при разработке подходов к созданию различных систем на биологических элементах. 2) Полученные впервые данные о том, что различия в вариабельной области V1 , и , субъединиц NDP киназы являются главной физико-химической основой различий между ее изоформами открывают пути для понимания того, что является основным источником мультифункционального поведения гексамеров NDP киназы в клетке и какова роль этого фермента в норме и патологии, и, в частности, в процессах канцерогенеза. В. Биологическая кинетика: Создан метод на основе теории графов для анализа биохимических реакций в различных режимах. Этот метод вошел в учебники по энзимологии в разных странах (например: “Fundamentals of Enzyme Kinetics”, Portland Press, 2004). Г. Фотофизика и фотохимия бактериородопсина: Практическое значение могут иметь полученные в лаборатории полимерные пленки, содержащие иммобилизованные бактериородопсин или его производные. Пленки могут быть использованы в качестве фотохромных материалов для записи, обработки и хранения оптической информации. 1980-1985гг. Исследование пленок из BR дикого типа, иммобилизованного в полимерную матрицу (пленки «Биохром»). Показано, что время фотоцикла (аналог времени хранения оптической информации) иммобилизованного BR превышает время фотоцикла этого белка в суспензии примерно в 1000 раз. 1986-1990 гг. Исследование химических добавок для повышения чувствительности пленок. Показано, что введение добавок в состав фоточувствительной смеси на порядок повышает чувствительность пленок по сравнению с пленками, сформированными без добавок. 1991-1995 гг. Исследование пленок «Биохром», содержащих генетически модифицированные производные BR (D96N, D96Е, D85N, S35C) или BR с ретиналем, имеющим в 4 положении циклогексенового кольца кето–группу (4-кето-аналог ретиналя). Показано, что время фотоцикла для BR с 4-кето-аналогом ретиналя увеличивается до десятка минут. Производные D96N и D96Е обладали максимальной длительностью фотоцикла. 1996-2000 гг. Исследование пленок «Биохром», полученных на основе бактериородопсина и его производного D96N и содержащих 4-кето- и 14-F-аналоги ретиналя (4-кето-BR, 4-кето-D96N, 14-F-BR и14-F-D96N). Показано, что времена фотоцикла производного 4-кето-D96N достигают 30 мин. Проведен сравнительный анализ фотохимического поведения пленок на основе 4-кето-BR и его производного 4-кето-D96N. В целях устранения недостатка, присущего 4-кето-аналогам (гипохромный сдвиг полосы поглощения), исследовались бактериородопсины, характеризующиеся батохромным сдвигом, в частности 14-F-BR и 14-F-D96N. Показано, что искомый батохромный компонент появляется при освещении суспензий 14-F-BR, а также в результате прекращения облучения суспензий производного 14-F-D96N. Определен молекулярный дихроизм исходной и фотоиндуцированной форм BR и его производных. Это позволило оптимизировать подходы к поиску производных бактериородопсина, потенциально пригодных для использования в качестве фоточувствительной среды. 2001-2010 гг. Обнаружено, что желатиновые пленки на основе производного BR E204Q имеют ряд преимуществ по сравнению с пленками, содержащими бактериородопсин или его мутанты по остатку D96. Они обладают существенно меньшей зависимостью от влажности, более длительным состоянием световой адаптации, максимальной дифракционной эффективностью и увеличенной (в 1.6 раза) амплитудой начальной фазы кинетики голографической записи. Все это делает пленки на основе BR E204Q весьма перспективным материалом для использования в системах записи и обработки оптической информации, например, в динамической голографии. Большая амплитуда начальной фазы процесса позволяет использовать такие пленки как в качестве фильтра новостей, так и для детекции быстрого движения объектов. В свою очередь, желатиновые пленки на основе модифицированных по остатку D96 бактериородопсинов (низко-насыщающий материал для динамической записи), могут быть использованы для хранения оптических данных (с использованием анизотропии В-типа) и в качестве пространственных световых модуляторов (с использованием анизотропии М- и В-М-типов). Показано, что гель на основе производного BR D96N, модифицированного О-(2,3,4,5,6-пентафлуоробензил)гидроксиламином, может быть перспективной средой для однократной записи изображения, расширяя, тем самым, линейку материалов, используемых для записи и обработки оптической информации. Д. Исследования состояния белков при промышленной переработке мяса: Актуальной проблемой современной мясной промышленности является разработка наукоемкой экологически безопасной и энергосберегающей технологии, позволяющей сократить длительные (до 2-3 недель) процессы созревания и тендеризации мясного сырья без использования ксенобиотиков. В течение последних 5 лет совместно с лабораторией биохимии и биофизики мяса ГНУ ВНИИ мясной промышленности им. В.М.Горбатова РСХА был проведен цикл работ по исследованию физико-химических и структурных механизмов ион-индуцированной деструкции мышечной ткани в процессе ее автолиза. Методами электрофореза, световой микроскопии, флуоресцентной спектроскопии и микрокалориметрии показано, что под влиянием избыточной концентрации ионов кальция (5 мМ) происходит разрушение миофибриллярных структур, ослабление Z-дисков и ригорных сшивок. При этом выявлена индуцируемая ионами кальция фрагментация цитоскелетных белков – коннектина и небулина. В результате этого значительно сокращается время послеубойного окоченения и последующего разрешения мышечной ткани. Ионы кальция инициируют изменения в третичной структуре цитоскелетных белков, белков актомиозинового и тропомиозин-тропонинового комплексов. Уменьшается их структурная стабильность и увеличивается доступность пептидных связей действию тканевых протеаз. Таким образом, обработка мышечной ткани ионами экзогенного кальция улучшает ее текстуру, значительно (в 3-4 раза) сокращает время созревания мясного сырья. Повышается экологическая и физиологическая безопасность мясной продукции за счет исключения из технологического цикла (или снижения концентрации) ксенобиотиков – химических и биологически активных добавок (ферментов, гормонов, антиоксидантов, бактериостатиков). Возможно создание мясных продуктов специального назначения (продукты лечебного и детского питания), обогащенных легкоусвояемым кальцием в пределах физиологической нормы. Во всех случаях методический уровень разработок соответствует требованиям современной науки. Были получены следующие авторские свидетельства на изобретения и патенты: 1. Бусел Е.П., Бурштейн Э.А. Люминесцентный способ анализа. Авт. Свид. № 683556б 1979. 2. Всеволодов Н.Н., Дружко А.Б., Чекулаева Л.Н., Мицнер Б.И. и Евстигнеева Р.П. Фотохромный материал. Авт. Свид. № 1032912, 1983. 3. Всеволодов Н.Н., Дюкова Т.В., Чекулаева Л.Н., Фотохромный материал, Авт. Свид. № 1194177, 1985. 4. Орешкин Е.Ф., Борисова М.А., Чубарова Г.С., Пермяков Е.А., Бурштейн Э.А. Способ определения максимально допустимой температуры мясного сырья высшего сорта. Авт. Свид.№ 1411666б, 1988. 5. Пермяков Е.А., Шныров В.Л., Дятчин И.В., Бурштейн Э.А. Способ определе-ния концентрации ионов кальция в растворе. Авт. Свид. № 1580256, 1990. 6. Dyukova T., Vsevolodov N. Photochromic compositions and materials containing bacteriorhodopsin. US Patent 5518858, 1996 (права принадлежали Национальному Институту Стандартов и Технологий Департамента Коммерции США) Использование результатов научных исследований в народном хозяйстве: На основе выполненных исследований разработаны рекомендации по использованию солей кальция при посоле парного мяса с целью его мягчения и ускорения созревания. В 2005 г. разработанные нами научные рекомендации были успешно апробированы в производственных условиях на Иошкар-Олинском мясоперерабатывающем комбинате. Проводится оформление документации для подачи патентной заявки.
Достижения фундаментальные: За последние 5 лет получены следующие результаты: А. Люминесценция белка: Статистический анализ физических и химических параметров окружения индольных флуорофоров в пространственных структурах около 50 белков показал, что продемонстрированная нами ранее спектрофлуоресцентная дискретность состояния остатков триптофана определяется дискретностью таких свойств микроокружения индольного флуорофора в белке, как доступность растворителю, подвижность и полярность окружения. Продемонстрирована эффективность исследования структурных и физико-химических переходов белков с использованием разложения составных спектров триптофановой флуоресценции белков на дискретные лог-нормальные компоненты. Б). Биологическая кинетика: Созданы кинетические модели мультифункциональных ферментов (дегидрогеназ α,-кетокислот, фосфофруктокиназы-2). В). Системы зрительной и клеточной трансдукции: 1) Обнаружено GTP-зависимое взаимодействие между нуклеозиддифосфаткиназой (NDP киназа) и R*Gt комплексом – функциональным комплексом между фотоактивированным рецептором света наружных сегментов палочек (НСП) сетчатки родопсином (R*) и ключевым элементом молекулярного усилителя фоторецепторов G белком трансдуцином (Gt) [Орлов, Кимура, 1998]. Показано, что такое взаимодействие специфично для альфа-изоформы NDP киназы [Orlov et al., 1996]. В ряде независимых работ показано, что бета-субъединица Gt фосфорилируется, а ферментом, катализирующим этот процесс может NDP киназа, являющаяся мультифункциональным белком, играющим принципиальную роль в клетке в норме и патологии (например, в процессах канцерогенеза). Совокупность этих данных укладывается в рамки предложенной нами ранее гипотезы [Орлов и сотр., 1982], согласно которой трансдуцин активируется в результате R*-зависимого трансфосфорилирования связанного GDP, а роль фосфотрансферазы в этом процессе играет бета-субъединица Gt [Тищенков, Орлов, 1984]. Гипотеза (1) позволяет объяснить, каким образом in vivo обеспечивается высокая скорость активации Gt в фоторецепторе при предельно низком уровне собственных шумов, (2) может быть основой для понимания принципов высококачественной передачи информации в клетке, и, (3) по-видимому, применима для объяснения процессов активации GTP- и ATP-связывающих белков различных семейств, в частности, факторов элонгации и инициации белкового синтеза, малых GTP-связывающих белков, G-белков, цитоскелетных АТФ- и GTP-связывающих белков (все эти белки принципиально подобны друг другу по способности существовать в двух структурно и функционально различных состояниях, стабилизируемых соответствующими нуклеозидфосфатами). 2) NDP киназы млекопитающих являются гексамерами, состоящими из двух типов (альфа и бета) спонтанно ассоциированных субъединиц (по 152 ам.ост.) и, таким образом, существуют в клетке виде набора изоформ (набор изоформ специфичен для каждого типа клеток). Субъединицы кодируются независимыми генами, но характеризуются высокой степенью гомологии (>90%), близки по своим каталитическим свойствам, способу гексамерной организации, строению активного центра и трехмерной структуре, а все различия между ними локализуются в двух небольших участках их первичных структур - вариабельных областях V1 (остатки 37-50, 7 замен) и V2 (остатки 131-150, 6 замен). Физико-химические основы различий между изоформами и физиологический смысл существования изоформ NDP киназы с близкими каталитическими и структурными свойствами пока не ясны и являются предметом исследования многих лабораторий. Выполненное нами исследование рекомбинантных гомогексамерных альфа и бета изоформ NDP киназы крысы, состоящих из альфа или бета субъединиц, отличающихся лишь V1 и V2 областями, показало, что NDP киназы альфа и бета принципиально различаются по (a) взаимодействию с R*Gt комплексом, (б) флуоресцентным свойствам, (в) структурной мобильности и (г)термостабильности. Оказалось также, что по всем этим характеристикам поведение химерных форм - NDP киназы,альфа(1-130)бета(131-152) и NDP киназы,бета(1-130)альфа(131-152) подобно поведению альфа и бета изоформ NDP киназы соответственно. Полученные данные впервые показали, что различия в вариабельной области V1 альфа и бета субъединиц NDP киназы, по-видимому, являются главной физико-химической основой различий между изоформами и, как следствие, основным источником мультифункционального поведения гексамеров NDP киназы в клетке. Г) Фотофизика и фотохимия бактериородопсина: Проведено детальное исследование бактериородопсина (BR) дикого типа и его производного D96N, содержащих в качестве хромофора 14-F-аналог ретиналя (14-F-BR и 14-F-D96N). Обнаружено, что в суспензии пигменты 14-F-BR и 14-F-D96N отличаются условиями появления батохромного компонента, поглощающего в районе 660 нм. Такие различия можно объяснить в рамках предположения о существовании двух параллельных фотохимических процессов, по-разному проявляющихся в суспензиях BR и D96N. Иммобилизации этих пигментов в желатиновых полимерных матрицах ведет к исчезновению батохромного компонента. По-видимому, это может означать, что кинетические свойства этих фотопроцессов для пигментов в водной суспензии и желатиновых пленках различны. Эта точка зрения была подтверждена результатами исследований влияния влажности на фотопроцессы, протекающие в иммобилизованных белках. Для каждого пигмента были найдены величины относительной влажности, при которых появляется батохромный компонент. Впервые при использовании лазерного излучения (633 нм) низкой интенсивности (200 мВт/см2) произведена динамическая голографическая запись на желатиновых пленках, содержащих 14-F-BR и 14-F D96N. Обнаружено, что предварительное освещение образцов лазером с длиной волны 442 нм (80 мВт/см2) приводило к увеличению дифракционной эффективности, подсветка длительностью до 1 с увеличивала дифракционная эффективность втрое. В ходе выполненных экспериментов был обнаружен не известный ранее синий фотопродукт. Обсуждается природа этого фотопродукта. Проведено исследование желатиновых пленок и гелей на основе бактериородопсина дикого типа и мутанта D96N для однократной записи изображения с использованием О-замещенных гидроксиламинов. Показано, что О-(4-нитробензил)гидроксиламин гидрохлорид и О-(2,3,4,5,6-пентафлуоробензил)гидроксиламин гидрохлорид обеспечивают в гелях (в отличие от пленок) 3-4-кратный рост скорости обесцвечивания в сравнении с собственно гидроксиламином. Д) Исследования состояния белков при промышленной переработке мяса: Совместно с лабораторией биохимии и биофизики мяса ГНУ ВНИИ мясной промышленности им. В.М.Горбатова РСХА был проведен цикл работ по исследованию физико-химических и структурных механизмов ион-индуцированной деструкции мышечной ткани в процессе ее автолиза. Методами электрофореза, световой микроскопии, флуоресцентной спектроскопии и микрокалориметрии показано, что под влиянием избыточной концентрации ионов кальция (5 мМ) происходит разрушение миофибриллярных структур, ослабление Z-дисков и ригорных сшивок.
Заведующий лаборатории: Орлов
Иноформация: В течении 40 лет (1966-2006 гг.) руководителем лаборатории являлся Эдуард Аронович Бурштейн. С 1966 по 1968 гг. Э.А.Бурштейн - руководитель кабинета спектроскопии и фотохимии биополимеров ИБФ АН СССР, с 1968 по 1973 гг. - заместитель заведующего Лаборатории физики ферментных систем, с 1974 по 1991 гг. - руководитель научной группы спектроскопии биополимеров, с 1991 года - заведующий лабораторией функциональной биофизики белка ИТЭБ РАН. Под руководством Э.А.Бурштейна подготовлены 15 кандидатов и 2 доктора наук. С 1960 по 1968 гг. Э.А.Бурштейн работал внештатным научным редактором раздела, а затем отдельного выпуска реферативного журнала "Биофизика" ВИНИТИ АН СССР. После 1968 г. в течение ряда лет являлся научным консультантом этого журнала. С 1980 по 1993 годы - член редколлегии международного журнала Comments on Molecular and Cellular Biophysics (Gordon and Breach Science Publishers S.A.). С 2006 года руководителем лаборатории является д.б.н. Николай Яковлевич Орлов. В 1968-1982 гг. Н.Я. Орлов - сотрудник сектора, а затем лаборатории механизмов рецепции (руководитель – чл.-корр. РАН Е.Е. Фесенко) ИБФ АН СССР. С 1982 г. – сотрудник научной группы спектроскопии биополимеров, позднее преобразованной в лабораторию функциональной биофизики белка ИТЭБ РАН. В 1992-2004 гг. успешно работал в лабораториях Франции, Японии и ФРГ. Н.Я. Орлов – один из создателей уникальной лампы для импульсного фотолиза с длительностью импульса 1-3 мксек и энергией до 1000 дж, аппаратуры для исследования электрических характеристик ИЛМ, модифицированных каналообразующими структурами, а также ряда устройств для изучения функциональных характеристик системы фототрансдукции палочек и колбочек сетчатки. Специалист в области фотохимии родопсина, физико-химических, биохимических и функциональных характеристик основных компонентов системы фототрансдукции (родопсина, G-белка трансдуцина, сGMP-специфичной фосфодиэстеразы, кальций-связывающих белков и т.д.). Автор предположения об основных причинах функциональных различий систем фототрансдукции палочек и колбочек сетчатки. Автор ряда работ, позволивших выявить физико-химические основы различий между изоформами нуклеозиддифосфаткиназы (NDP киназа), и, как следствие, источник и физиологический смысл мультифункционального поведения гексамеров NDP киназы в клетке. В течении последних лет интересы Н.Я.Орлова сосредоточены на всестороннем анализе гипотезы о механизме активации G-белков путем трансфосфорилирования и роли NDP киназы в этом процессе. Такая точка зрения открывает пути для понимания того, каким образом G-белок трансдуцин обеспечивает быстрое и значительного усиление зрительного стимула при предельно низком уровне собственных шумов и, таким образом, позволяет фоторецептору работать в режиме счетчика одиночных фотонов. Участник многих научных конференций в нашей стране и за рубежом. Под руководством Н.Я. Орлова подготовлено 3 кандидата наук.
История: Лаборатория функциональной биофизики белка создана в 1991 г. на базе научной группы спектроскопии биополимеров, входившей ранее (1968-1973 гг.) в состав Лаборатории физики ферментных систем (руководитель чл.-корр. АН СССР М.В.Волькенштейн) и затем (1974 г.) выделенной в автономное научное подразделение ИБФ АН СССР (руководитель д.б.н. Э.А.Бурштейн). С 2006 г. заведующим лаборатории является д.б.н. Н.Я. Орлов.
Название: Лаборатория функциональной биофизики белка
Научные направления фундаментальные: Тематика исследований за последние 5 лет Общим направлением исследований в Лаборатории является изучение структурных и физических свойств белков в связи с их биологическим функционированием. Эта общая задача решается в четырех главных направлениях, представленных научными группами: А. Люминесценции белка: Структурно-флуоресцентная классификация состояний ос-татков триптофана в белках. Изучение структурных перестроек белков с помощью методов компонентного анализа спектров триптофановой флуоресценции белков. Б. Систем клеточной и зрительной трансдукции: Выяснение физико-химических основ мультифункциональности NDP киназы в клетке в норме и патологии. Поиск условий, обеспечивающих фосфорилирование бета-субъединицы трансдуцина NDP киназой in vitro. Выделение и очистка экстраклеточной cAMP-специфичной фосфодиэстеразы миксомицета Physarum polycephalum. Исследование ее характеристик как фермента и как белка. В. Биологической кинетики: Исследование необычного колебательного поведения ряда ферментов (эстераз, АТРаз) с привлечением новых принципов, упрощающих построение кинетических моделей. Построение новых моделей комплексов дегидрогеназ кетокислот. Г. Фотофизики и фотохимии бактериородопсина: Исследование физико-химических свойств бактериородопсина и его производных с целью определения того, как направленные модификации структуры этого белка влияют на его спектрально-кинетические свойства и функционирование.
Партнерство: 1) Внутри Института - Лаборатория биофизики внутриклеточной регуляции по теме ”Выделение, очистка и исследование характеристик внеклеточной фосфодиэстеразы циклических нуклеотидов миксомицета Physarum polycephalum” - Лаборатория изотопных методов исследования: (с.н.с В.И.Емельяненко) по темам «Биофизические исследования состояния белков при промышленной переработке мяса» и «Люминесценция белка» 2) С другими учреждениями - Лаборатория биохимии и биофизики мяса ГНУ ВНИИ мясной промышленности им. В.М.Горбатова РСХА по тематике «Биофизические исследования состояния белков при промышленной переработке мяса». 3) Договора о научном сотрудничестве Два договора о творческом сотрудничестве о проведении совместных научно-исследовательских работ между ИТЭБ РАН и ГНУ ВНИИ мясной промышленности им. В.М.Горбатова РСХА на 2001- 2003 гг. и 2003-2005 гг. 4) Международные научные связи последних 15 лет: - “Light-induced anisotropy of bacteriorhodopsin embedded into polymer films and holography recording with such kind of films.” с Институтом физики НАН Украины, Киев, Украина, к.ф.-м.н. Е.Я.Корчемская. - “Synthesis of artificial chromophores (retinoids and their analogs) for modification of bacteriorhodopsin.” c Dept. Chem., Univ. Vigo, Vigo, Spain, prof. Angel de Lera. - “Кинетика индуцированного родопсином обмена ГДФ\ГТФ в ГТФ-связывающем белке фоторецепторов позвоночных трансдуцине “ с Лабораторией молекулярной и клеточной биофизики, Национального Центра Ядерных Исследований, Гренобль, Франция, Dr. N. Bennett). - “Нуклеозиддифосфаткиназа и ее роль в системах трансдукции“ c Отделом Молекулярной Биологии Токийского Столичного Института Геронтологии, Токио, Япония. Prof. N. Kimura. - “Выделение, очистка, кристаллизация и исследование трехмерной структуры бел-ков – компонентов системы фототрансдукции позвоночных и их комплексов” c Max-Planck Inst. Arbeitsgruppe Strukturale Mol. Biol., Hamburg, BRD, Prof. Н. Bartunik. - “Фосфорилирование β,-субъединицы трансдуцина. Исследование функциональной роли этого процесса” с Лабораторией Нейробиологии и Офтальмологии, Zilkha Neurogenetic Inst., Kerk School of Med., Univ. Southern California Los Angeles, USA. Prof. J. Chen). - «Кинетика гистерезисных ферментов (бутирилхолинэстеразы)» с Центром Энзи-мологических Исследований, Гренобль, Франция, проф. Р.Массон. - «Исследование колебательных реакций методами графов» с Университетом Барсе-лоны, Испания (Prof. M. Cascante) и Университетом Амстердама, Голландия (Prof. H. Westerhoff). - «Идентификация остатков триптофана в субфрагменте 1 миозина, чувствительного к действию АТФ» с North Texas Univ., Fort Worth, TX, USA (Prof. J. Borejdo.и с Johns Hokons Univ., Baltimore, MD, USA (Prof. L. Brand). - «Классификация остатков триптофана в белках по флуоресцентным с структурным свойствам микроокружения», с Yale Univ., New Haven, CT, USA, Dr. Ya.K. Reshetnyak. - «Использование флуоресцентных методов в изучении структуры белка OEP-16» с Arizona St. Univ., Tempe, AZ, USA (Dr. P.Fromme)и Max Volmer Lab., Inst. Chem., Tech. Univ. Berlin, Berlin, BRD (Dr. D.Linke).
Подпись: 008
Тип: лаборатория